Van der Ende, B: Molecular Dynamics Simulations of the NeuTr
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68,99 €
inkl. gesetzl. MwSt.,
Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
01.03.2009
Verlag
VDMSeitenzahl
196
Maße (L/B/H)
22/15/1,2 cm
Gewicht
308 g
Sprache
Englisch
ISBN
978-3-639-12762-1
includes a single helix which spans the width of a
cellular membrane. It is a growth factor receptor
which dimerizes (forms pairs) when signaling cell
growth and proliferation. Key mutations at a specific
location in the transmembrane domain (TMD) of the neu
protein have been demonstrated to result in permanent
dimerization of mutated pairs, and are simultaneously
associated with the formation of cancerous tumors.
The physical effects of these key point mutations
that lead to such permanent dimerization are not
known. Atomistic molecular dynamics (MD) simulations,
whereby Newton's equations of motion are numerically
solved for the atoms in the neu TMD and its
surrounding membrane environment, provide further
physical insight into this important problem. This
book reviews the MD simulation method as well as
previous work characterizing the neu protein; the
book further examines the results of detailed MD
simulations of native and mutant neu TMDs in hydrated
membrane environments. The reader should have some
basic background in biophysical chemistry, Newtonian
dynamics, and statistical mechanics.
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