ADP-induzierte Tyrosinphosphorylierung in humanen Thrombozyten Proteindomänen-basierte Untersuchung der ADP-induzierten Tyrosinphosphorylierung in humanen Thromboyzten
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- Deutsch ausgewählt
53,90 €
inkl. gesetzl. MwSt.,
Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
29.05.2012
Verlag
Südwestdeutscher Verlag für HochschulschriftenSeitenzahl
116
Maße (L/B/H)
22/15/0,8 cm
Gewicht
191 g
Auflage
1. Auflage
Sprache
Deutsch
ISBN
978-3-8381-3368-3
Die posttranslationale Modifizierung von Aminosäureresten ist zentraler Bestandteil von Protein-Protein-Interaktion in humanen Zellen. Bei der ADP-induzierten Aggregation von Thrombozyten spielt die Phosphorylierung von Tyrosin eine zentrale Rolle. Phosphotyrosinreste dienen als Bindungsstelle für Src-Homologie 2 (SH2)-Domänen. In dieser Arbeit nutzt Hardy Schweigel die selektiven Bindungseigenschaften rekombinant hergestellter und charakterisierter SH2-Domännen für die qualitative und semi-quantitative Beschreibung der Tyrosinphosphorylierung in stimulierten und/oder inhibierten Thrombozyten. Weiterführend wurden diese Proteindomänen genutzt, um intra-zelluläre und phosphorylierte Bindungspartner aus humanen Thrombozyten zu isolieren. Identifizierte Proteine wurden unabhängig in mehreren Testsystemen validiert und so ein umfangreiches Protein-Protein-Interationsnetzwerk konstruiert, dass detailliertere Einblicke in die ADP-induzierten Signalwege humaner Thrombozyten erlaubt. Die in dieser Arbeit etablierten Methoden können darüber hinaus auf weitere Zelltypen übertragen werden, um Signaltransduktionsprozesse zu untersuchen.
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