V-Myb proteins and their oncogenic potential: A study on how two point mutations affect the interaction of v-Myb with other proteins A study on how two point mutations affect the interaction of v-Myb with other proteins
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Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
05.09.2012
Abbildungen
w. mit 32 Illustrationen
Verlag
Diplomica Verlag GmbHSeitenzahl
122
Maße (L/B/H)
22/15,5/0,8 cm
Gewicht
182 g
Auflage
1. Auflage
Sprache
Englisch
ISBN
978-3-8428-8291-1
This work focuses on the consequences of these amino acid substitutions by investigating protein-protein interactions of the hydrophobic region of v-Myb AMV in comparison to v Myb E26. Previous experiments identified GRP78 as an interaction partner of v Myb. In this study, a cytosolic variant of GRP78, GRP78va, was confirmed to interact with both v-Myb proteins. It was shown that its interaction site is limited to a very small region of v-Myb preceding the hydrophobic patch. Additionally, it was shown that GRP78va associated with all other members of the Myb-family and also with C/EBPß and HIPK2, suggesting a non-sequence-specific binding of GRP78va. Furthermore, reporter gene experiments demonstrated a repressing effect of GRP78va on the transactivation potential of v-Myb E26.
In addition, GST pull down assays and co-immunoprecipitation experiments were used to precipitate endogenous proteins that could represent potential interaction partners of v-Myb. SDS-PAGE analysis revealed candidate bands, but mass spectrometry analysis failed to identify any proteins relevant for interaction with v Myb.
Two other proteins were tested for their interaction with the hydrophobic patch of v-Myb. Co-immunoprecipitation experiments confirmed that C/EBPß interacts with the hydrophobic region of v-Myb and that the amino acid substitutions seem to affect the interaction in a negative way. Furthermore, PRMT4 was identified as an interaction partner of v-Myb. Mapping experiments showed the interaction to be mediated by the hydrophobic region. The point mutations in v-Myb AMV appear to positively influence the affinity for PRMT4. The fact that a SUMO binding motif is located in the same region might suggest a potential involvement of SUMO in the interaction of PRMT4 and v-Myb.
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