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Neue Methoden und Ergebnisse der Enzymforschung En?ymchemische Untersuchungen aus dem Laboratorium R. Willstätters

54,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

01.01.1928

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

146

Maße (L/B/H)

25,4/17,8/0,9 cm

Gewicht

306 g

Auflage

1928

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-642-98630-7

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Taschenbuch

Erscheinungsdatum

01.01.1928

Verlag

Springer Berlin

Seitenzahl

146

Maße (L/B/H)

25,4/17,8/0,9 cm

Gewicht

306 g

Auflage

1928

Sprache

Deutsch

ISBN

978-3-642-98630-7

Herstelleradresse

Springer-Verlag GmbH
Tiergartenstr. 17
69121 Heidelberg
DE

Email: ProductSafety@springernature.com

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  • I. Quantitative Bestimmung der Enzyme.- A. Grundlagen der quantitativen Bestimmung.- 1. Die Wasserstoffionenkonzentration.- Carbohydrasen.- Lipasen.- Proteasen.- 2. Einfluß der Verteilung.- Wirksamkeit der Enzyme in Adsorbaten.- Bestimmbarkeit der Fermente in der Hefezelle.- Mechanismus der Disaccharidvergärung.- 3. Aktivierung und Hemmung.- Aktivierbarkeit und Hemmbarkeit der Lipasen.- Zur Spezifität der Lipasen.- Enterokinase.- Blausäureaktivierung des Papains.- Amylase.- Hemmung der Leberesterase durch Ketocarbonsäureester.- Ungeklärte Aktivierungs- und Hemmungserscheinungen.- 4. Einfluß der Substratkonzentration.- a) Aktivitäts-p8-Kurven, Enzym-Substrat-Affinität.- b) Theorie der Zeitwertquotienten. — Zur Spezifität der Carbohydrasen.- Glucosidasen.- Gluco- und Fructosaccharasen.- c) Zur Spezifität der Amylasen.- B. Übersicht über die wichtigsten Bestimmungsmethoden und Einheiten.- 1. Esterasen.- a) Ölspaltung.- b) Spaltung von Tributyrin.- c) Hydrolyse von Methylbutyrat.- 2. Carbohydrasen.- a) Invertin.- b) Maltase.- c) Amylasen.- 3. Proteasen.- Bestimmung der Aminosäuren und Peptide.- a) Trypsin.- b) Pankreaserepsin.- c) Papain.- d) Hefetrypsin.- e) Hefe-Dipeptidase.- 4. Peroxydase.- II. Methoden zur Anreicherung der Enzyme.- A. Anreicherung im Ausgangsmaterial.- B. Verfahren der Enzymfreilegung.- Emulsin.- Pankreaslipase.- 1. Freilegung der Peroxydase.- 2. Freilegung der Hefeenzyme.- C. Grundlinien der Adsorptionsmethode.- 1. Einleitung.- 2. Die Adsorbentien.- a) Die Hydroxyde der Tonerde.- Bildungsbedingungen und Darstellung.- Eigenschaften und Beurteilung.- b) Andere Adsorbentien.- Weitere Metallhydroxyde.- Kaolin.- Cholesterin und Tristearin.- Unlösliche Substrate.- 3. Einfluß der Begleitstoffe und der Reaktionsbedingungen.- Invertin an Kaolin.- Invertin an Tonerde.- Pankreasamylase.- Koadsorbentien.- Zur Theorie der Adsorption von Stoffgemischen.- a) Einfluß der Verdünnung.- b) Fraktionierte Adsorption.- c) Einfluß der Wasserstoffionenkonzentration.- d) Einfluß des Lösungsmittels.- 4. Elution der Adsorbate.- Änderung des Reaktionsmediums.- Koeluentien.- Eluierende Wirkung der Substrate.- D. Anwendungen der Adsorptionsmethode.- 1. Enzymreinigung. Abtrennung enzymatisch unwirksamer Begleitstoffe.- a) Vorbemerkung und Übersicht.- b) Reinigung der Peroxydase.- c) Reinigung des Invertins.- d) Reinigung der Magenlipase.- e) Grenzen und Ergebnisse der Enzymreinigung.- Grenzen der Adsorptionsmethodik.- Beständigkeit gereinigter Enzyme.- Kolloidnatur der Fermente.- Abtrennung von Proteinen und Kohlehydraten.- Kolloider Träger und aktive Gruppe.- Peroxydatische Wirkung des Blutfarbstoffes.- Zur Frage des Eisengehaltes der Peroxydase.- 2. Zerlegung von Enzymgemischen.- a) Trennung der Pankreasenzyme.- Lipase, Amylase, Trypsin.- Trennung von Erepsin, Trypsin, Kinase.- b) Trennung der Proteasen einiger anderer tierischer Organe und Sekrete.- c) Zerlegung des Enzymgemisches der Hefe.- ?) Trennung des Hefetrypsins von Invertin.- ?) Trennung der Hefeproteasen.- ?) Trennung von Saccharase und Maltase.- d) Zur Spezifität der Proteasen.