Synthese und Anwendung eines neuen Spinlabels und Untersuchung der Assoziation von Nukleobasen-funktionalisierten Transmembranpeptiden in Lipiddoppelschichten
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Sprache:Deutsch
24,99 €
inkl. gesetzl. MwSt.,
Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
19.05.2011
Verlag
Cuvillier, ESeitenzahl
150
Maße (L/B/H)
21/14,8/0,9 cm
Gewicht
204 g
Auflage
1. Auflage
Sprache
Deutsch
ISBN
978-3-86955-752-6
Proteine stellen einen essentiellen Bestandteil der lebenden Organismen dar und erfüllen eine Vielzahl von Aufgaben. Sie sind für die Form und die Stabilität von Zellen und Gewebe verantwortlich, können mechanische und elektrochemische Kräfte erzeugen oder dienen als Speicherproteine. Darüber hinaus wirken sie als Signalstoffe und Hormonrezeptoren in biochemischen Signalketten. Zu ihren Aufgaben zählen insbesondere die Katalyse des zellulären Metabolismus, der Transport diverser Stoffe und der Schutz des Organismus vor Krankheitserregern und körperfremden Substanzen.[1] Etwa dreißig Prozent der im Genom einer tierischen Zelle kodierten Proteine sind Membranproteine.[2] Diese sind hauptsächlich für den Informations- und Stoffaustausch zwischen der Zelle und ihrer Umgebung verantwortlich. Peter Agre gelang es 1988 den Wasserkanal Aquaporin-1 zu isolieren.[3] Dieses Membranprotein bildet transmembrane Poren und ist für einen selektiven Transport von kleinen nichtionischen Molekülen durch die Biomembran verantwortlich.[4] Im Jahre 1998 veröffentlichte R. MacKinnon die erste räumliche Struktur des Kaliumkanals.[5] Beide Forscher erhielten für diese Arbeiten den Chemie-Nobelpreis des Jahres 2003. Die Vielzahl der biologischen Prozesse ist insbesondere auf Grund der strukturellen Komplexität und der intermolekularen Wechselwirkungen der Proteine möglich. Fehlfaltung der Proteine ist ursächlich für eine Reihe von Erkrankungen wie die Alzheimer-, Parkinson und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit sowie Diabetes mellitus vom Typ II. Das Amyloid-?-Peptid ist ein Hauptbestandteil der unlöslichen Proteinablagerungen im Gehirn von Alzheimerpatienten. Die Toxizität dieses Peptids beruht vermutlich auf der Ausbildung von intermediären ?-Faltblatt-Aggregaten und der damit einhergehenden Entstehung von Poren in der Zellmembran.[6]
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