Von der Protease zur Peptidsynthase Der Einfluss des Oxyanion-Lochs auf die reverse Proteolyse am Beispiel von Trypsin
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Sprache:Deutsch
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inkl. gesetzl. MwSt.,
Beschreibung
Produktdetails
Einband
Taschenbuch
Erscheinungsdatum
20.05.2020
Abbildungen
XXI, 159 S. 32 Abb., 13 Abb. in Farbe.
Verlag
Springer Fachmedien Wiesbaden GmbHSeitenzahl
159
Maße (L/B/H)
21/14,8/1,1 cm
Gewicht
246 g
Auflage
20001 Auflage 1. Auflage 2020
Sprache
Deutsch
ISBN
978-3-658-30436-2
Die enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.
Der Autor
Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig.
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