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Produktbild: Heparin and Related Polysaccharides
Band 313 - 13%

Heparin and Related Polysaccharides

Aus der Reihe Advances in Experimental Medicine and Biology
13% sparen

185,99 € UVP 213,99 €

inkl. gesetzl. MwSt., Versandkostenfrei

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

12.06.2013

Abbildungen

X, 376 p.

Herausgeber

David A. Lane + weitere

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

376

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/2,1 cm

Gewicht

587 g

Auflage

Softcover Reprint of the Original 1st 1992 edition

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4899-2446-9

Beschreibung

Produktdetails

Einband

Taschenbuch

Erscheinungsdatum

12.06.2013

Abbildungen

X, 376 p.

Herausgeber

Verlag

Springer Us

Seitenzahl

376

Maße (L/B/H)

23,5/15,5/2,1 cm

Gewicht

587 g

Auflage

Softcover Reprint of the Original 1st 1992 edition

Sprache

Englisch

ISBN

978-1-4899-2446-9

Herstelleradresse

Libri GmbH
Europaallee 1
36244 Bad Hersfeld
DE

Email: gpsr@libri.de

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  • Historical Aspects.- Heparin-An Introduction.- Structural Properties of Heparin and Heparan Sulphate.- Chemical Synthesis and Hemisynthesis in the Field of Glycosaminoglycans.- Structural Analysis of Periodate-Oxidized Heparin.- New Methodologies in Heparin Structure Analysis and the Generation of LMW Heparins.- Heparan Sulphate Proteoglycans: Molecular Organisation of Membrane-Associated Species and an Approach to Polysaccharide Sequence Analysis.- Heparin and Heparan Sulphate Proteoglycanscellular Aspects.- Regulation of the Gene that Encodes the Peptide Core of Heparin Proteoglycan and Other Proteoglycans that are Stored in the Secretory Granules of Hematopoietic Cells.- Structural and Functional Diversity of the Heparan Sulphate Proteoglycans.- Syndecan-ACell Surface Proteoglycan that Selectively Binds Extracellular Effector Molecules.- Heparan Sulphate Proteoglycans and Signalling in Cell Adhesion.- Heparin and Heparan Sulphate Proteoglycansinteractions and Metabolism.- Animal Cell Mutants Defective in Heparan Sulphate Polymerization.- Two Enzymes in One: N-Deacetyation and N-Sulpfation in Heparin Biosynthesis are Catalyzed by the Same Protein.- Metabolism of Plasma Membrane-Associated Heparan Sulphate Proteoglycans.- Lysosomal Degradation of Heparin and Heparan Sulphate.- Heparin Binding Properties of the Carboxyl Terminal Domain of [A103,106,108] Antristasin 93–119.- Heparin Protein Interactions.- Anticoagulant Proteins.- Role of Protein Conformational Changes, Surface Approximation, and Protein Cofactors in Heparin-Accelerated Antithrombin-Proeinase Reations.- The Interaction of Glycosaminoglycans with Heparin Cofactor II: Structure and Activity of a High-Affinity Dermatan Sulphate Hexasaccharide.- Thrombomodulin: An Anticoagulant Cell Surface ProteoglycanWith Physiologically Relevant Glycosaminoglycan Moiety.- The Interaction Between LACI and Heparin.- Tissue Pathway Inhibitor and Heparin.- Antithrombotic Mechanisms.- LMW Heparin: Relationship Between Antithrombotic and Anticoagulant Effects.- The Mode of Action of Heparins In Vitro and In Vivo.- Prophylactically Effective Doses of Enoxaparin and Heparin Inhibit Prothrombin Activation.- Clinical Use.- Pharmacokinetics of Heparin and of Dematan Sulphate: Clinical Implications.- Heparin in the Prevention and Treatment of Arterial Thromboembolism.- Glycosaminoglycans in the Prophylaxis Against Venous Thromboembolism.- Treatment of Deep Vein Thrombosis (DVT) with Low Molecular Weight Heparin (LMWH).- Relationship Between Dose, Anticoagulant Effect and the Clinical Efficacy and Safety of Heparin.- New Perspectives.- Regulation of Protease Nexin-1 Activity by Heparin and Heparan Sulphate.- New Approaches for Defining Sequence Specific Synthesis of Heparan Sulphate Chains.- Modulation of Neovascularization and Metastasis Species of Heparin.- Anti-inflammatory Effects of Heparin and its Derivatives: Inhibition of Complement and of Lymphocyte Migration.- Heparan Sulphate Glycosaminoglycans as Primary Cell Surface Receptors for Herkpes Simplex Virus.- Control of Angiogenesis by Heparin and Other Sulphated Polysaccharides.